n******2
发帖数: 971 | |
s******y
发帖数: 28562 | 2 yes
【在 n******2 的大作中提到】
: thanks a lot.
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n******2
发帖数: 971 | 3 大牛，请给详细指点一下。例如，我用proteinase K 处理reverse crosslink后的DNA
：蛋白溶液，这个过程前后的peak会移位吗，高度会下降吗？
【在 s******y 的大作中提到】
: yes
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s******y
发帖数: 28562 | 4 会
蛋白的紫外吸收是由氨基酸残基产生的，而氨基酸残基的吸收系数和所在的环境的
hydrophobicity 程度有关。同一个氨基酸，处于hydrophilic 的环境中的吸收度一般
会大大小于出于hydrophobic 环境的吸收度。 用蛋白酶处理后的蛋白会水解成小片段
，氨基酸都被泡在水中了，吸收度一般都是大大下降。
DNA
【在 n******2 的大作中提到】
: 大牛，请给详细指点一下。例如，我用proteinase K 处理reverse crosslink后的DNA
: ：蛋白溶液，这个过程前后的peak会移位吗，高度会下降吗？
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l**********1
发帖数: 5204 | 5 Zan super bull/cow's well said.
【在 s******y 的大作中提到】
: 会
: 蛋白的紫外吸收是由氨基酸残基产生的，而氨基酸残基的吸收系数和所在的环境的
: hydrophobicity 程度有关。同一个氨基酸，处于hydrophilic 的环境中的吸收度一般
: 会大大小于出于hydrophobic 环境的吸收度。 用蛋白酶处理后的蛋白会水解成小片段
: ，氨基酸都被泡在水中了，吸收度一般都是大大下降。
:
: DNA
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y******n
发帖数: 8667 | 6
在280nm吸收是快速测蛋白浓度的方法之一。这一般只考虑的是aa的组成。难道是不准
的？
【在 s******y 的大作中提到】
: 会
: 蛋白的紫外吸收是由氨基酸残基产生的，而氨基酸残基的吸收系数和所在的环境的
: hydrophobicity 程度有关。同一个氨基酸，处于hydrophilic 的环境中的吸收度一般
: 会大大小于出于hydrophobic 环境的吸收度。 用蛋白酶处理后的蛋白会水解成小片段
: ，氨基酸都被泡在水中了，吸收度一般都是大大下降。
:
: DNA
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